Сократительные и цитоскелетные белки нервной ткани
Страница 2

Материалы по биологии » Белки нервной системы » Сократительные и цитоскелетные белки нервной ткани

Актомиозинподобные белки можно отнести к сократительным белкам нервной ткани. Они были извлечены различными способами из целого мозга и отдельных частей нервной системы. В развивающемся мозге и в культуре нейронов содержание актиноподобных белков достигает 8%, а миозинподобных белков – 0,5%. У взрослых животных количество последних несколько меньше. По аминокислотному составу и первичной структуре актиноподобный белок близок к актину из мышц.

Актомиозинподобные белки участвуют в аксональном токе и освобождении трансмиттеров в синапсах. Кроме того, они были обнаружены в конусе роста, где их содержание довольно высоко в отличие от низкого содержания этих белков в культуре нейробластов. Имеются косвенные данные о том, что в нативном состоянии часть актиноподобных белков находится в комплексе с миозинподобными белками, причем эти комплексы чувствительны к митогенетическим ядам, в то время как в отдельности указанные белки малочувствительны к этим агентам.

К актомиозинподобным белкам ЦНС относится нейростенин. Он состоит из двух белков – нейрина и стенина. Взаимодействуя между собой, они образуют комплекс – нейростенин с Мг – 47–50 кД. Он имеет много общего с актомиозином мышцы по структуре и по функциям, хотя и не идентичен ему.

Нейростенин обладает АТФазной активностью и активируется ионами Са+ и Mg+. Количество нейростенина составляет около 1–1,5% от общего белка мозга; однако в синаптических образованиях его содержание достигает 8–10%. Нейрин локализован преимущественно в пресинаптических мембранах, а стенин – на наружной поверхности мембран везикул. С формированием нейростенина в присутствии АТФ и ионов Са+ связывают предположительно контакт везикул с пресинаптическими мембранами. Полагают, что сократительные белки мозга, в том числе нейростенин, участвуют в раскрытии везикул и выходе нейромедиатора в цитоплазму и синаптическую щель. В «плавлении» мембраны везикул, происходящем при выбросе медиатора, важную роль играют также синапсины и другие Са-связывающие белки, описанные выше.

Большой интерес представляет другой сократительный белок нейронов – кинезин. Этот недавно открытый цитоплазматический транслокатор является «механохимической» АТФа-зой, способной обеспечивать скольжение внутриклеточных органелл вдоль микротрубочек. Он служат одним из двигателей антероградного аксонального тока.

Кинезин из мозга крупного рогатого скота состоит из двух полипептидных цепей, неодинаковых по первичной структуре. Он образует прочный комплекс, в котором субъединицы связаны нековалентно. Молекула нативного кинезина состоит, по-видимому, из двух пар указанных субъединиц с Мг = 384 кД. В клетке обе субъединицы связаны с микротрубочками. Чистый кинезин обладает слабой АТФазной активностью, которая, однако, возрастает в несколько раз в присутствии микротрубочек. Молекулы АТФ соединяются с тяжелой субъединицей кинезина, которая является каталитически активной. Энергии, высвобождающейся при гидролизе АТФ кинезином, достаточно для обеспечения передвижения даже крупных внутриклеточный органелл в аксонах. В последнее время описан белок, подобный кинезину, но неидентичный ему, обеспечивающий ретроградный аксональный ток, – динеин.

Другой белок – спектрин, обнаруженный сначала в мембранах эритроцитов, где он составляет до 30% всех мембранных белков, а затем и в клетках многих органов и тканей, представляет собой компонент цитоскелета клетки. Длинная фибриллярная молекула спектрина состоит из двух полипептидных цепей. Такие молекулы образуют субмембранную сеть филаментов на внутренней поверхности цитоплазматической мембраны, которая через молекулы другого белка – анкирина взаимодействуют с другими белками цитоскелета, что снижает подвижность белков в плоскости мембраны. В ткани головного мозга спектрин участвует также в распределении ионов К+ и Na+ по поверхности мембран возбудимых клеток.

Страницы: 1 2 3


Прочие статьи:

Разделы