Изучение подавления активности ферментов служит одним из способов расшифровки механизма их действия. Подходом к решению последней задачи является изучение специфичности действия ферментов. В свою очередь, это требует корректного измерения кинетических параметров в присутствии изучаемого аналога субстрата. Рассмотрим способы определения характера взаимоотношений субстратов, их аналогов и ингибиторов ферментативной активности путем вычисления ряда кинетических параметров.

При этом, если константа диссоциации комплекса Ks = Km равна:

Ингибиторы ферментов можно разделить на две основные группы: обратимые и необратимые. После удаления ингибитора первого типа активность фермента восстанавливается; во втором случае ингибитор удалить не удается или активность фермента не восстанавливается даже после удаления ингибитора. Необратимое ингибирование достигает максимума, когда весь фермент связан с ингибитором. Обратимое ингибирование достигает состояния равновесия, положение которого определяется константой ингибирования, характеризующей сродство фермента к ингибитору. Схема обратимого ингибирования приведена ниже:

При конкурентном ингибировании субстрат и ингибитор связываются с одним и тем же активным центром фермента. В присутствии ингибитора снижается сродство фермента к субстрату. Величина не изменяется, так как при «насыщающей» концентрации субстрат вытесняет ингибитор из комплекса с ферментом.

При неконкурентном ингибировании субстрат и ингибитор связываются с разными центрами фермента. При этом величина Кга не изменяется, а величина Vmax снижается.

Возможны также промежуточные или альтернативные случаи, например, когда ингибитор связывается не с ферментом, а с фермент-субстратным комплексом, как в случае бесконкурентного ингибирования, при котором изменяются оба кинетических параметра.

Для определения типа ингибирования обычно используют график Лайнуивера–Берка, полученный для данного субстрата в отсутствие и в присутствии ингибитора.

При конкурентном ингибировании, если определена величина Кт в присутствии ингибитора, можно рассчитать константу ингибирования по следующей формуле:

При неконкурентном ингибировании с помощью определения измененной величины V можно рассчитать К. по следующей формуле:

Все биохимические процессы в клетке взаимосвязаны и взаимозависимы, тем не менее часть из них преимущественно выполняет функцию построения клеточного материала, а часть – снабжения источниками энергии этих «строительных работ». Поэтому принято разделять биохимические процессы на два основных типа: ассимиляционные, называемые анаболизмом, включающим синтез низкомолекулярных предшественников и построения из них молекул биополимеров, и диссимиляционные, называемые катаболизмом, состоящим в обеспечение источника энергии, «энергетического привода», приводящего в движение анаболизм.

Рассмотрим основные механизмы процессов трансформации энергии в клетке, т.е. механизмы катаболических процессов.

Прочие статьи:

Использование поляризованного света как компаса
О поляризации электромагнитного излучения говорят, когда вектор электрической напряженности электромагнитной волны колеблется в одной плоскости. Известно, что солнечный свет становится поляризованным при прохождении атмосферы: через ориен ...

Дайте понятие внутренней энергии. Какие виды внутренней энергии вы знаете? Как измеряется внутренняя энергия? В чем сущность первого начала термодинамики? На сколько градусов повысится температура в
Внутренняя энергия, энергия тела, зависящая только от его внутреннего состояния. Понятие Внутренняя энергия объединяет все виды энергии тела, за исключением энергии его движения как целого и потенциальной энергии, которой тело может облад ...

Почва
Почва: приготовление почвы для пересадки кактусов вопрос сложный и противоречивый, в том плане, что состав почвы зависит от многих факторов, например от вида кактуса, его возраста и т.п. В разной литературе приводят различные рецепты и сп ...